EPR spectroscopy of biological iron–sulfur clusters with spin-admixed S= 3/2

Abstract

The ground-state paramagnetism of synthetic cubane clusters, [Fe₄S₄L₄]^3-, can be of three types: pure spin, physical spin mixture, or spin-admixed. The former two types are also abundantly present in biology; a first biological example of the latter has recently been found in a ‘hybrid-cluster protein’. In this work the hybrid-cluster protein from Desulfovibriovulgaris, D. desulfuricans (wild type and Cys428Ser mutant), Escherichiacoli, and the Fe-hydrogenase from D. vulgaris have been studied to determine the EPR (with a main feature around g≈5) and ESEEM parameters, biological significance, and biological distribution of spin-admixed clusters.

References

1. W. R. Hagen, Adv. Inorg. Chem., 1992, 38, 165.
2. M. M. Maltempo and T. H. Moss, Quart. Rev. Biophys., 1976, 9, 181.
3. L. Noodleman and D. A. Case, Adv. Inorg. Chem., 1992, 38, 423.
4. M. Belinskii, Chem. Phys., 1993, 173, 27.
5. M. J. Carney, G. C. Papaefthymiou, K. Spartalian, R. B. Frankel and R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc., 1988, 110, 6084.
6. M. J. Carney, G. C. Papaefthymiou, R. B. Frankel and R. H. Holm, Inorg. Chem., 1989, 28, 1497.
7. J. Gloux and P. Gloux, J. Am. Chem. Soc., 1995, 117, 7513.
8. J. Gloux, P. Gloux and J. Laugier, J. Am. Chem. Soc., 1996, 118, 11644.
9. W. R. Hagen, A. J. Pierik and C. Veeger, J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1, 1989, 85, 4083.
10. A. F. Arendsen, J. Hadden, G. Card, A. S. McAlpine, S. Bailey, V. Zaitsev, E. H. M. Duke, P. F. Lindley, M. Kröckel, A. X. Trautwein, M. C. Feiters, J. M. Charnock, C. D. Garner, S. J. Marritt, A. J. Thomson, I. M. Kooter, M. K. Johnson, W. A. M. van den Berg, W. M. A. M. van Dongen and W. R. Hagen, J. Biol. Inorg. Chem., 1998, 3, 81.
11. J. P. W. G. Stokkermans, P. H. J. Houba, A. J. Pierik, W. R. Hagen, W. M. A. M. van Dongen and C. Veeger, Eur. J. Biochem., 1992, 210, 983.
12. W. A. M. van den Berg, A. A. M. Stevens, M. F. J. M. Verhagen, W. M. A. M. van Dongen and W. R. Hagen, Biochim. Biophys. Acta, 1994, 1206, 240.
13. A. J. Pierik, W. R. Hagen, J. S. Redeker, R. B. G. Wolbert, M. Boersma, M. F. J. M. Verhagen, H. J. Grande, C. Veeger, P. H. A. Mutsaers, R. H. Sands and W. R. Dunham, Eur. J. Biochem., 1992, 209, 63.
14. A. J. Pierik and W. R. Hagen, Eur. J. Biochem., 1991, 195, 505.
15. P. J. van Dam, E. J. Reijerse and W. R. Hagen, Eur. J. Biochem., 1997, 248, 355.
16. W. R. Hagen, Biochim. Biophys. Acta, 1982, 708, 82.
17. J. P. W. G. Stokkermans, A. J. Pierik, R. B. G. Wolbert, W. R. Hagen, W. M. A. M. van Dongen and C. Veeger, Eur. J. Biochem., 1992, 208, 435.
18. Unpublished; sequence data from Genbank entry number D90724.
19. A. J. Pierik, W. R. Hagen, W. R. Dunham and R. H. Sands, Eur. J. Biochem., 1992, 206, 705.
20. H. Rupp, K. K. Rao, D. O. Hall and R. Cammack, Biochim. Biophys. Acta, 1978, 537, 255.
21. S. A. Dikanov and M. K. Bowman, J. Biol. Inorg. Chem., 1998, 3, 18.
22. C. I. Ashby, C. P. Cheng and T. L. Brown, J. Am. Chem. Soc., 1978, 100, 6057.
23. I. Moura, P. Tavares, J. J. G. Moura, N. Ravi, B.-H. Huynh, M.-Y. Liu and J. LeGall, J. Biol. Chem., 1992, 267, 4489.
24. W. R. Hagen, A. van Berkel-Arts, K. M. Krüse-Wolters, W. R. Dunham and C. Veeger, FEBS Lett., 1986, 201, 158.
25. T. M. van der Spek, A. F. Arendsen, R. P. Happe, S. Yun, K. A. Bagley, D. J. Stufkens, W. R. Hagen and S. P. J. Albracht, Eur. J. Biochem., 1996, 237, 629.
26. R. P. Happe, W. Roseboom, A. J. Pierik and S. P. J. Albracht, Nature (London), 1997, 385, 126.
27. B. H. Huynh, M. H. Czechowski, H.-J. Krüger, D. V. DerVartanian, H. D. Peck Jr and J. LeGall, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1984, 81, 3728.